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# 血红蛋白[xuè hóng dàn bái]

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质/url，是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。

## 目 录

  1 基本简介

  2 构成

  3 组成结构

  4 工作原理

  1. 4.1 协同效应
  2. 4.2 缀合蛋白质

  5 生理意义

  6 正常参值

  7 异常结果

  1. 7.1 红细胞和血红蛋白增多
  2. 7.2 红细胞和血红蛋白减少

  8 血红蛋白偏高

  9 血红蛋白的测量

## 1 基本简介

血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ） 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血红素占4%。
α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。
在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。

## 2 构成

血红蛋白

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

## 3 组成结构

血红蛋白

人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98%；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2%；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒（使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡）。

## 4 工作原理

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

### 协同效应

血红蛋白病变

血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

### 缀合蛋白质

血红蛋白

血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。

## 5 生理意义

补充血红蛋白的食品

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
氰化高铁法：手指血20微升
自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝
生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。

## 6 正常参值

成年男性：120～160g/L
成年女性：110～150g/L
新生儿：170～200g/L
儿童：110～160g/L

## 7 异常结果

### 红细胞和血红蛋白增多

血红蛋白

1．相对性增多：
由于某些原因使血浆中水分丢失，血液浓缩，使红细胞和血红蛋白含量相对增多。如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等；另见于慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进等。
2．绝对性增多：
由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多，多与机体循环及组织缺氧、血中促红细胞生成素水平升高、骨髓加速释放红细胞有关。
（1）生理性增多：见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、冷水浴等。
（2）病理性增多：由于促红细胞生成素代偿性增多所致，见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形，如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等。
在另一些情况下，病人并无组织缺氧，促红细胞生成素的增多并非机体需要，红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义，见于某些肿瘤或肾脏疾病，如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等。

### 红细胞和血红蛋白减少

一般成年男性血红蛋白<120g/L,成年女性血红蛋白<110g/L为贫血。根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。轻度：血红蛋白>90g/L、中度：血红蛋白90～60g/L、重度：血红蛋白60～30g/L、极度：血红蛋白<30g/L。
1．生理性减少：
3个月的婴儿至15岁以前的儿童，因生长发育迅速而致造血原料相对不足，红细胞和血红蛋白可较正常人低10%～20%。妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释，老年人由于骨髓造血功能逐渐减低，均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。
2．病理性减少：
（1）红细胞生成减少所致的贫血：
1）骨髓造血功能衰竭：再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血。
2）因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血：如缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。
（2）因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血，如遗传性球形红细胞增多症、地中海性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。
（3）失血：急性失血或消化道溃疡、钩虫病等慢性失血所致的贫血。[1]

## 8 血红蛋白偏高

血红蛋白是高等生物体中负责运输氧气的一种蛋白质，主要存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。成年男性的血红蛋白正常值是120～160g/L ，成年女性的正常值是110～150g/L，新生儿的正常值是170～200g/L，儿童的正常值是110～160g/L。
血红蛋白偏高的原因有很多，大体上可以分为生理性升高和病理性升高，生理性升高常见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈运动、大量出汗、恐惧等情况；病理性升高常见于大面积烧伤、严重腹泻、慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进、心肺疾病、血管畸形等疾病。[2]

## 9 血红蛋白的测量

血红蛋白测量方法一般为比色法。比色法测量的原理是被测试溶液浓度的改变，改变了溶液颜色的深浅。溶液浓度越高，溶液的颜色就越深，反之如果溶液的浓度越低，颜色就越浅。颜色的深浅直接影响了溶液对光线的吸收程度。溶液颜色越深吸收的光线越多，透过的光线越少。反之，溶液颜色越浅吸收的光线越少，透过的光线越多。通过测量透过比色池光线的强弱，可以间接测量出溶液的浓度。它的测试依据应该遵循朗伯一比耳定律，这就是光电比色法测试的基本原理。
根据测试原理和血红蛋白测试机构的组成，影响血红蛋白测试的主要因素有：
1、测试机构的光路系统
光路系统包括，光源灯供电电路，光源灯，透镜组，滤光片，比色池，光电转换器件(光电池，光电管)等。
如果光源供电不稳，滤波不好，波纹过大，供电电压过低会影响光源灯的发光强度，和光源的稳定，影响测试的准确。此时按电路的维修程序，对电路进行调试修理，使之符合要求。光源灯暗、光源灯老化发光效率降低，影响测试值，会使测试值偏低。此时应该清洁灯泡，或更换新的光源灯。如果透镜组脏，影响透镜的透光程度，会影响测试值。此时要进行清洁透镜组。滤光片使用日久会受潮、老化、生霉或脏，而影响测试，此时应该认真清洗滤光片。如果滤光片老化变质，会影响滤光片的中心波长和滤光片的带宽。从而影响测试值，此时只能更换新的相同波长滤光片。
比色池脏、漏气会影响测试值，因为脏不仅会影响透过比色池的光强度，如果比色池脏了并附着有气泡，会使通过比色池的光产生反射或散射，严重影响测试结果。这时要对比色池认真清洗必要时用蛋白溶剂浸泡、冲洗排除故障。
光电器件表面有灰尘或脏物会影响光的接收和光电信号的转换。此时要认真清洗，如果光电器件老化，只能进行更换。
2、液路系统
液路系统包括进液管、输液管、泵管、电磁泵(或蠕动泵)及供电电路等部件。进液管脏、堵、裂隙会影响进液量，或吸入气泡，严重影响测量。这时要清洁冲洗，除去堵塞，有裂隙漏气要更换进液管。输液管、泵管，主要是脏和堵或老化。脏堵要认真冲洗。对泵管，因为挤压和摩擦容易发生粘连，或老化，严重的甚至磨破而漏气，所以对泵管要及时检查。损坏要及时更换。电磁泵(或蠕动泵)的故障主要是转动不灵活，卡死不转动，或供电电路故障。转动不灵活或者卡死不转动往往由于落入灰尘，与油形成油污所至。只要认真清洗可以排除故障。如供电电路问题按电路程序修理，泵本身损坏只能更换。综上述血红蛋白测量出现故障，往往出在光路和液路。因为现代电路比较成熟，使用的器件一般经过筛选故障率较低。所以血红蛋白测量系统出现故障，一般对光路和液路进行检查大多数故障可以排除。[3]
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参考资料

  - 1． 概述图片出处 ．

  - 2． 血红蛋白偏高是怎么回事 ．肝病康复网 [引用日期2012-09-11] ．

  - 3． 血红蛋白测量故障原因分析 ．检验世界网 ．2009-07-01 [引用日期2012-08-28] ．

相关文献
  - 透明颤菌血红蛋白基因对苏氨酸发酵生产的影响-山东农业科学-2011年 第4期
  - 固定化血红蛋白催化去除废水中的五氯酚-工业水处理-2011年 第9期 (31)
  - 基于血红蛋白／纳米金／二氧化锆-壳聚糖修饰的过氧化氢生物传感器-应用化学-2011年 第3期 (28)

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